Рибосомы схематическое изображение. Рибосома - это что? Строение рибосомы

Рибосомы - немембранные универсальные органеллы, в состав которых входят рРНК и белки. Открытые в 1955 году Джорджем Палладе. О важности этих органелл в клетке свидетельствует тот факт, что в 2009 году американские ученые В. Рамакришнан, Т. Стейц и А. Йонат за изучение структуры рибосом получили Нобелевскую премию по химии.

В клетке созревшие рибосомы находятся преимущественно в компартментах, где активно осуществляется биосинтез белков. Они могут быть свободно расположенными в цитоплазме, прикрепленными к мембранам зернистой ЭПС, на ядерной оболочке, в пластидах и митохондриях. Находятся в прокариотических и эукариотических клетках, за исключением эритроцитов млекопитающих. Учитывая массу и распространения различают два вида рибосом:

1) малые рибосомы (70S) - содержатся в клетках прокариот, а также в пластидах и митохондриях эукариот; такие рибосомы подключен к мембранам и имеют диаметр 15 нм;

2) большие рибосомы (80S) - содержатся в цитоплазме клеток эукариотического типа; такие рибосомы имеют диаметр около 22 нм и связанные с мембранами гранулярной ЭПС.

Строение . Структурная организация рибосом принципиально одинакова. Каждая из этих органелл состоит из двух субъединиц: большой и малой. Субъединицы рибосом, как правило, обозначаются единицами Сведберга (S), является мерой скорости седиментации при центрифугирования, и зависят от массы, размера и формы частицы. В рибосомах эукариот эти большая и малая субъединицы имеют константу седиментации Сведберга, соответственно, 60S и 40S. Сочетаются обе субъединицы поперечными сторонами с помощью ионов магния (Мд2 +) с образованием узкой щели. Рибосомы в эукариот синтезируются в ядрышке. Матрицей для рРНК есть участки ДНК. В прокариот рибосомы образуются в цитоплазме в результате простого сочетания компонентов.

Химическая организация. Рибосомы содержат рибосомальной РНК (рРНК) и белок: 40 60% рРНК и 60-40% белка. В рибосомах находится около 80-90% всей РНК клетки. Каждая субъединица содержит по одной или две молекулы рРНК в виде клубка, плотно упакованного белками, створююе рибонуклеопротеидний комплекс. При снижении концентрации ионов магния в растворе может наступить изменение конформации РНК и развертывания тяжа. Неработающие рибосомы постоянно обмениваются субъединицами. Собираются они только в момент синтеза белков и формируют вместе с иРНК полисомы, или полирибосомы. Рибосомы могут размещаться в цитоплазме клетки одиночно, тогда они функционально неактивны. Сбор рибосом на иРНК происходит в начале синтеза белка. Количество рибосом зависит от метаболической активности клетки. Особенно много полисом есть в клетках, которые быстро делятся, и в тех, которые продуцируют большое количество белков. Количество рибосом в таких клетках может достичь 50 000, что составляет около 25% массы всей клетки.

Функции . Методом меченых аминокислот обнаружено, что в рибосомах происходит синтез белков. Полипептидные молекулы белка синтезируются таким образом, что определенные аминокислоты в рибосоме соединяются друг с другом в соответствующей последовательности. Поэтому информационная РНК, кодирующей порядок размещения аминокислот, имеет перемещаться по рибосоме. Чем больше рибосом содержит полисома, тем больше молекул полипептидов будет синтезироваться на ней одновременно. Синтез белка на рибосомах начинается с прикрепления рибосомы к определенному участку иРНК.

ПОСМОТРЕТЬ ЕЩЕ:

Рибосома представляет собой элементарную клеточную машину синтеза любых белков клетки. Все они построены в клетке одинаково, имеют одинаковую молекулярную композицию, выполняют одинаковую функцию – синтез белка – поэтому их можно так же считать клеточными органоидами. В отличие от других органоидов цитоплазмы (пластид, митохондрий, клеточного центра, мембранной вакуолярной системы и др.) они представлены в клетке огромным числом: за клеточный цикл их образуется 1 х 107 штук. Поэтому основная масса клеточной РНК представляет собой именно рибосомную РНК. РНК рибосом относительно стабильна, рибосомы могут существовать в клетках культуры ткани в течение нескольких клеточных циклов. В печеночных клетках время полужизни рибосом составляет 50-120 часов.

Рибосомы – это сложные рибонуклеопротеидные частицы, в состав которых входит множество молекул индивидуальных (неповторенных) белков и несколько молекул РНК, Рибосомы прокариот и эукариот по своим размерам и молекулярным характеристикам отличаются, хотя и обладают общими принципами организации и функционирования. К настоящему времени методом рентгеноструктурного анализа высокого разрешения полностью расшифрована структура рибосом.

Полная, работающая рибосома, состоит из двух неравных субъединиц, которые легко обратимо диссоциируют на большую субъединицу и малую. Размер полной прокариотической рибосомы составляет 20 х 17 х 17 нм, эукариотической – 25 х 20 х 20. Полная прокариотическая рибосома имеет коэффициент седиментации 70S и диссоциирует на две субъединицы: 50S и 30S. Полная эукариотическая рибосома, 80S рибосома, диссоциирует на 60S и 40S субъединицы. Форма и детальные очертания рибосом из разнообразных организмов и клеток, включая как прокариотические, так и эукариотические, поразительно похожи, хотя и отличаются рядом деталей. Малая рибосомная субъединица имеет палочковидную форму с несколькими небольшими выступами (см. рис. 81), ее длина составляет около 23 нм, а ширина – 12 нм. Большая субъединица похожа на полусферу с тремя торчащими выступами. При ассоциации в полную 70S рибосому малая субчастица ложится одним концом на один из выступов 50S частицы, а другим в ее желобок. В состав малых субъединиц входит по одной молекуле РНК, а в состав большой – несколько: у прокариот – две, а у эукариот – 3 молекулы. Характеристики молекулярной композиции рибосом даны в таблице 9.

Таблица 9. Молекулярная характеристика рибосом

Таким образом в состав эукариотической рибосомы входят четыре молекулы РНК разной длины: 28S РНК содержит 5000 нуклеотидов, 18SРНК – 2000, 5,8S РНК – 160, 5SРНК – 120.Рибосомные РНК обладают сложной вторичной и третичной структурой, образуя сложные петли и шпильки на комплементарных участках, что приводит к самоупаковке, самоорганизации этих молекул в сложное по форме тело. Так, например, сама по себе молекула 18S РНК в физиологических ионных условиях образует палочковидную частицу, определяющую форму малой субъединицы рибосом.

Под действием низких ионных сил, особенно при удалении ионов магния, плотные рибосомные субъединицы могут разворачиваться в рыхлые рибонуклеопротеидные тяжи, где можно наблюдать кластеры отдельных белков, но правильных структур, типа нуклеосом, нет, т.к. нет групп из сходных белков: в рибосоме все 80 белков разные.

Для того, чтобы образовались рибосомы необходимо наличие четырех типов рибосомных РНК в эквимолярных отношениях и наличие всех рибосомных белков. Сборка рибосом может происходить спонтанно in vitro , если последовательно добавлять к РНК белки в определенной последовательности.

Следовательно для биосинтеза рибосом необходим синтез множества специальных рибосомных белков и 4-х типов рибосомной РНК. Где эта РНК синтезируется, на каком количестве генов, где эти гены локализованы, как они организованы в составе ДНК хромосом – все эти вопросы в последние десятилетия были успешно разрешены при изучении строения и функции ядрышек.

Читайте также:

Рибосомы являются важнейшими органоидами клетки, так как на них протекает процесс трансляции - синтез полипептида на матричной РНК (мРНК). Другими словами, рибосомы служат местом белкового синтеза .

Строение рибосом

Рибосомы относятся к немембранным органоидам. Они очень мелкие (около 20 нм), но многочисленные (тысячи и даже миллионы на клетку), состоят из двух частей – суб ъединиц . В состав субчастиц входят рибосомальные РНК (рРНК) и рибосомные белки, т. е. рибосомы по химическому составу являются рибонуклеопротеи д ами . Однако в них также присутствует небольшое количество низкомолекулярных соединений. Из-за многочисленности рибосом, рРНК составляет более половины от всей РНК клетки.

Одну из субъединиц называют «малой», вторую – «большой».

В собранной из субъединиц рибосоме выделят два (по одним источникам) или три (по другим) участка, которые называют сайтами. Один из участков обозначают A (aminoacyl) и называют аминоацильным, второй - P (peptidyl) - пептидильный. Данные сайты являются основными каталитическими центрами протекающих на рибосомах реакций. Третий участок обозначают E (exit), через него освободившаяся от синтезируемого полипептида транспортная РНК (тРНК), покидает рибосому.

Кроме перечисленных сайтов на рибосомах есть другие участки, используемые для связывания различных ферментов.

Когда субъединицы диссоциированы (разъединены) специфичность сайтов теряется, т. е. они определяются сочетанием соответствующих областей обеих субъединиц.

Отличие рибосом прокариот и эукариот

Соотношение по массе белков и РНК в рибосоме примерно поровну. Однако у прокариот белков меньше (около 40%).

Размеры как самих рибосом, так и субъединиц выражают в скорости их седиментации (осаждения) при центрифугировании. При этом S обозначает константу Сведберга - единицу, характеризующую скорость оседания в центрифуге (чем больше S, тем быстрее частица осаждается, а значит тяжелее). У прокариот рибосомы имеют размер в 70S, а у эукариот - в 80S (т. е. они тяжелее и крупнее). При этом субъединицы прокариотических рибосом имеют значения 30S и 50S, а эукариотических - 40S и 60S. Размеры рибосом в митохондриях и хлоропластах эукариот сходны с прокариотическими (хотя имеют определенную вариабельность по размерам), что может указывать на их происхождение от древних прокариотических организмов.

У прокариот в состав большой субъединицы рибосом входит две молекулы рРНК и более 30 молекул белка, в состав малой - одна молекула рРНК и около 20 белков. У эукариот в субъединицах больше молекул белка, а также в большой субъединице три молекулы рРНК. Составляющие рибосому белки и молекулы рРНК обладают способностью к самосборке и в итоге образуют сложную трехмерную структуру. Структуру рРНК поддерживают ионы магния.

Синтез рРНК

У эукариот в состав рибосом входят 4 вида рРНК. При этом три образуются из одного транскрипта-предшественника - 45S рРНК. Он синтезируется в ядрышке (на петлях хромосом его формирующем) при помощи РНК-полимеразы-1. Гены рРНК имеют много копий (десятки и сотни) и обычно располагаются на концах разных пар хромосом. После синтеза 45S рРНК разрезается на 18S, 5.8S и 28S рРНК, каждая из которых подвергается тем или иным модификациям.

Четвертый вид рРНК синтезируется вне ядрышка с помощью фермента РНК-полимеразы-3. Это 5S РНК, которая после синтеза не нуждается в процессинге.

Третичная структура рРНК в составе рибосом очень сложная и компактная.

Отличия прокариот от эукариот

Она служит каркасом для размещения рибосомных белков, которые выполняют вспомогательные функции для поддержания структуры и функциональности.

Функция рибосом

Функционально рибосомы являются местом связывания молекул, участвующих в синтезе (мРНК, тРНК, различные факторы). Именно в рибосоме молекулы могут занять друг по отношению к другу такое положение, которое позволит быстро протечь химической реакции реакции.

В эукариотических клетках рибосомы могут находиться свободно в цитоплазме или быть прикрепленными с помощью специальных белков к ЭПС (эндоплазматическая сеть, она же ЭР - эндоплазматический ретикулум).

В процессе трансляции рибосома перемещается по мРНК. Часто по одной нитевидной мРНК двигаются несколько (или множество) рибосом, образуя так называемую полисому (полирибосому).

Функциональные центры рибосомы (А-сайт, Р-сайт, ПТФ-сайт, М-сайт, Е-сайт)

Предыдущая12345678910111213141516Следующая

Виды рибосом. Строение рибосомы, малая и большая субъединицы. Состав субъединиц – рибосомальные РНК, рибосомальные белки.

Полные рибосомные частицы и их субъединицы обозначаются в соответствии с коэффициентом седиминтации, выраженном в единицах Сведберга.

Всем прокариотам свойственны 70S рибосомы . Соотношение белка к РНК – 2:1. Состоит из двух субъединиц: 50S и 30S. Каждая содержит рРНК и определенное число небольших белков. У E.coli малая субъединица состоит из 1 рРНК (16S) и 21 рибосомального белка (S1, S2, S3 и тд.). Большая субъединица содержит 2 рРНК (23S, 5S) и 31белок (L1, L2, L3 и тд.). Полная рибосома имеет ассиметричное строение. На малой 4 отдела: гоовка, шейка, тело и основание/платформа. У большой хорошо различим центральный выступ\протурбанец, в кот.находится 5S рРНК, основной массив, в кот. находится белок L7, и бороздка м/д ними, в кот. находится пептидилтрансферазный сайт. М\д большой и малой субъединицей образуется полость, в кот.открывается большинство активных сайтов рибосомы.

Эукариоты имеют 80S рибосомы . Имеют больше рРНК и белков. Их соотношение 1:1. Состоят из малой (40S) и большой (60S) субъединицы. Малая содержит 18SрРНК и 33 рибосомальных белка. Большая – 3 цепи рРНК (5S, 5.8S, 28S) и 45-50 белков.

Рибосомы органелл отличаются от цитомпазматических.

2.2. Рибосомы прокариот и эукариот

Функциональные центры рибосомы (А-сайт, Р-сайт, ПТФ-сайт, М-сайт, Е-сайт).

Рибосома – кооперативная структура, кот.зависит от взаимодействия своих активных сайтов. Сайт А – участвует в связывании очередной аминоацил-тРНК, в нем находится кодон мРНК, кот.диктует рибосоме тип входящей аминоацил-тРНК/следующую аминокислоту растущего полипептида. Сайт Р – участок связывание пептидил-тРНК – растущий петтид, кот. связан своим С-концом с тРНК, кот. принесла последний аминокислотный остаток к рибосоме. Сайт Е – участок выхода тРНК из рибосомы. ДеацелированнаятРНК удерживается сайтом Е короткое время. Уэукариот нет этого сайта, из Р-сайта уходит сразу в цитоплазму. Каталитический сайт пептидилтрансферазы – находится на границе А и Р-сайтов, катализирует образование пептидной связи. ГТФ-азный центр – место посадки ГТФ, содействует запуску гидролиза АТФ

Биосинтез рибосомы,этапы процессинга рРНК. Химические модификации рРНК. Особенности строения и созревания рибосомы эукариот.

Процессинг рРНК: нарезание первичноготранскрипта, метилирование, сплайсинг. Уэукариот все рРНК синтезируются как часть одного транскрипта. Он нарезается с помощью экзо и эндонуклеаз на зрелыерРНК. Предшественник содержит 18, 5.8, 28SрРНК и называется 45S РНК. Процессинг рРНК требует участия мяРНК. У некоторых организмов в составе предшественника 28S РНК находятся вставки/интраны, кот. удаляются в результате процессинга и фрагменты РНК сшиваются в результате сплайсинга.

Упрокариот предшественник рРНК содержит 16, 23, 5SрРНК + несколько предшественников тРНК. 3 и 5’ концы сближены за счет комплиментарно прилегающих пар оснований. Такая структура разрезается РНКазойIII. Оставшиесярибонуклеотиды отрезаются экзонуклеазами/подравнивание.

Предыдущая12345678910111213141516Следующая

Клетки бактерий, сине-зеленых водорослей и актиномицетов содержат рибосомы с коэффициентом седиментации 70S. Этот коэффициент является мерой относительной плавучей плотности частиц при их центрифугировании в градиенте плотности хлористого цезия или сахарозы. Единица плавучей плотности S (сведберг) названа так в честь изобретателя ультрацентрифуги шведского ученого Т. Сведберга. Коэффициент седиментации зависит как от массы, так и от формы частицы. Молекулярная масса прокариотических рибосом составляет 2,5 мД, форма округлая со средним диаметром 25 нм. Общее количество рибосом в бактериальной клетке достигает 30 % ее сухого веса. Относительное количество белка в них в два раза меньше, чем РНК.

Рибосомы прокариотического типа с коэффициентом седиментации 70S содержатся также в хлоропластах высших растений. Однако рибосомы митохондрий, хотя и похожи на бактериальные, обладают более высокой видовой специфичностью. В частности, митохондриальные рибосомы дрожжей несколько крупнее типичных прокариотических рибосом (75S), тогда как митохондриальные рибосомы млекопитающих, наоборот, значительно меньше бактериальных (55S).

Клетки животных, растений, грибов и простейших содержат рибосомы с коэффициентом седиментации 80S. Их молекулярная масса составляет 4 мД, а средний диаметр — 30 нм. Относительное количество белка в них приблизительно равно количеству РНК. Эукариотический тип рибосом не имеет видовых различий.

Морфология рибосом

На маломувеличении электронного микроскопа (до 20 000х) рибосомы выглядят как электронно-плотные округлые частицы диаметром 25-30 нм. На большом увеличении (выше 100 000х) видно, что они разделены бороздкой на две неравные части, представляющие собой малую и большую субъединицы с соотношением масс 1:2.

В физиологических условиях рибосомы обратимо диссоциируют на субъединицы. При этом прокариотические рибосомы диссоциируют по схеме:

70S <=> 30S + 50S,

тогда как эукариотические рибосомы диссоциируют по схеме:

80S <=> 40S + 60S

Дефицит коэффициента седиментации связан с тем, что плавучая плотность рибосом зависит не только от массы субъединиц, но и от их формы.

Малая субъединица прокариотической рибосомы 30S имеет продолговатую форму, ее длина составляет 23 нм, а ширина – 12 нм. Она разделена на доли, которые называются “головка”, “тело” и “боковой выступ”. Наиболее выражена поперечная борозда, которая разделяет головку и тело. Малая субъединица эукариотической рибосомы 40S похожа на малую прокариотическую субъединицу 30S, но имеет две дополнительные детали – выступ головки со стороны, противоположной боковому выступу тела, а также раздвоенность дистального конца тела.

Большая субъединица прокариотической рибосомы 50S диаметром 25 нм внешне идентична большой субъединице эукариотической рибосомы 60S. В большой субъединице имеются три выступа: средний выступ или “головка”, боковая доля или “ручка”, палочковидный отросток или “носик”. В целом форма большой субъединицы напоминает чайник для заварки.

Объединение субъединиц в полную рибосому происходит строго закономерным образом. При этом головки и боковые выступы малой и большой субъединиц ориентируются в одну сторону и накладываются друг на друга. Уплощенные поверхности субъединиц также взаимно дополняют друг друга в пространстве.

Химический состав рибосом

Рибосома состоит из РНК и белков, причем основные структурно-функциональные свойства этого органоида определяются рибосомальной РНК.

Прокариотические рибосомы содержат три, а эукариотические — четыре молекулы рибосомальной РНК.

Рибосомальные РНК

РНК малой субъединицы с коэффициентами седиментации 16S и 18S имеет от 1500 до 1800 нуклеотидных остатков. Она обладает значительной внутренней комплементарностью, за счет чего формируется около трех десятков коротких двуспиральных участков – “шпилек”, которые детерминируют форму малой субчастицы.

Длинная молекула РНК большой субъединицы с коэффициентом седиментации 18S или 26S содержит от 3000 до 4800 нуклеотидных остатков. За счет внутренней комплементарности в ней формируется более 100 двойных спиралей, которые определяют форму субъединицы.

Кроме длинной РНК, большая субъединица прокариотических и эукариотических рибосом содержит также короткую 5S РНК, состоящую из 120 нуклеотидных остатков, которая за счет внутренней комплементарности формирует Т-образную структуру с 5 спиральными участками.

Большая субъединица эукариотических рибосом содержит дополнительно 5,8S РНК.

Рибосомы прокариот и эукариот

Она состоит из 160 нуклеотидных остатков и комплементарно связана с 26S РНК. Следует отметить, что 5,8S РНК большой субъединицы эукариотических рибосом гомологична 5’-концу бактериальной 23S РНК.

Таким образом, основная функция рибосомальных РНК состоит в формировании молекулярного скелета малой и большой субъединиц рибосомы.

Рибосомы содержат 50-70 различных белков, причем большинство из них представлено лишь одной молекулой. Молекулярная масса рибосомальных белков находится в пределах 10-30 кД, хотя отдельные полипептиды достигают массы 70 кД. Среди рибосомальных белков преобладают основные полипептиды, но встречаются также нейтральные и кислые белки. Малая субъединица прокариотической рибосомы содержит 20 белков, а большая – 30 белков. У эукариотических рибосом белков значительно больше: малая субъединица содержит 30 белков, а большая — 40.

Рибосомальные белки осуществляют разнообразные функции, связанные с ролью рибосомы как организатора биосинтеза белка:

• формируют участки малой и большой субъединиц;
• образуют центры связывания молекул;
• катализируют химические реакции;
• участвуют в регуляции биосинтеза белка;

Многие рибосомальные белки выполняют одновременно несколько функций.

Белоксинтезирующая система

Наследственная информация закодирована в первичной структуре ДНК, которая в эукариотических клетках сосредоточена в клеточном ядре. Участки ДНК, кодирующие первичную структуру полипептида – структурные гены, являются матрицами для синтеза информационной РНК (иРНК). Процесс образования функциональных копий генов в виде иРНК называется транскрипцией .

Отредактированные в ходе сплайсинга иРНК поступают затем в цитоплазму, где связываются с рибосомами. Используя информацию, закодированную в иРНК, рибосомы синтезируют полипептид в ходе процесса, называемого трансляцией . Синтез полипептида из аминокислот осуществляется в соответствии с генетическим кодом , который представляет собой правила соответствия аминокислот триплетам нуклеотидов в иРНК (кодонам ).

Кроме иРНК и рибосом для осуществления трансляции необходим еще ряд других молекул. Рибосомы совместно с молекулами, принимающими участие в трансляции, образуют белоксинтезирующую систему , которая может функционировать вне клетки. Составы минимальной и полной бесклеточной систем трансляции на прокариотических рибосомах представлены в следующей таблице.

Рибосомы эукариот и прокариот, сходства и различия

Рибосома (от «РНК» и soma – тело) – клеточный немембранный органоид, осуществляющий трансляцию (считывание кода мРНК и синтез полипептидов). Молекула белка рождается в цитоплазме клетки на свободных рибосомах или на цистернах транспортно-накопительной системы. Специальные белки шапероны, укладывают растущую цепочку в ажурную конструкцию. Затем, если нужно, белок достраивают. Различают 2 основных типа рибосом – прокариотные и эукариотные. В митохондриях и хлоропластах также имеются рибосомы, которые близки к рибосомам прокариот. Рибосомы эукариот расположены на мембранах эндоплазматической сети (гранулярная ЭС) и в цитоплазме. Прикрепленные к мембранам рибосомы синтезируют белок «на экспорт», а свободные рибосомы – для нужд самой клетки.

Рибосомы прокариот

У прокариот генетический материал не изолирован от аппарата трансляции, и прокариотные рибосомы занимают почти весь цитоплазматический компартмент. Относительное (по сравнению с другими органеллами) количество рибосом у прокариотов выше, чем у эукариотов, и это обеспечивает более высокую активность их метаболизма, а также более высокую скорость их роста и размножения. Рибосомы - это множественные генеральные микрокомпартменты, которые находятся в цитоплазматическом компартменте и выполняют роль универсальной белоксинтезирующей органеллы. За исключением редких случаев, когда полипептиды синтезируются нерибосомным путем, аминокислоты связываются в линейную цепь только благодаря ферментативной активности рибосом.

Биосинтетический процесс трансляции уникален, поскольку информация о порядке расположения нуклеотидных триплетов (код мРНК) переводится в информацию о порядке расположения аминокислот (код полипептида). Посредником между этими кодами, или «адаптером» (англ. adapter - звукосниматель аудиосистемы) является тРНК. Она доставляет аминокислоту в пептидилтрансферазный центр и одновременно с этим распознает ее кодон в молекуле мРНК.

Типы рибосом. Рибосома - это мультимолекулярный комплекс, состоящий из рРНК и рибосомных белков в массовом соотношении 2:1. В рабочем состоянии рибосома, или «моносома» представляет собой частицу диаметром 25 нм, которая состоит из двух субъединиц - большой L-субъединицы (от англ. large) и малой S-субъединицы (от англ. small). Они имеют разный состав, разную морфологию и выполняют разные функции.

По количественным признакам все рибосомы подразделяются на два типа - прокариотный и эукариотный. Прокариотная рибосома имеет коэффициент седиментации 70S (субъединицы 50S и 30S), а эукариотная рибосома -80S (субъединицы 60S и 40S). Прокариотная рибосома содержит три молекулы рРНК - 23S (~3000 нуклеотидов), 16S (~1500 нуклеотидов) и 5S (~120 нуклеотидов), а также 53-65 однокопий-ных белков. Эукариотная рибосома устроена сложнее прокариотной. Она содержит не три, а четыре молекулы рРНК -28S (4000-6000 нуклеотидов), 18S (1750-1850 нуклеотидов), 5S (~120 нуклеотидов) и 5,8S (~150 нуклеотидов), а также более богатый набор однокопийных белков (70-84).

Механизм трансляции.

Хотя современные представления об архитектуре рибосом и процессе трансляции сложились на основе данных, полученных на бактериях, доказано, что работа рибосомы универсальна у всех трех глобальных доменов. Результаты рентген-структурного анализа с уровнем разрешения 5,5А и криоэлектронной микроскопии дали для рибосомы Е. coli картину геометрического тела сложнейшей конфигурации, состоящего из взаимно переплетенных молекул рРНК и белка. Внутри него, а также на его поверхности имеются каналы, борозды, углубления, площадки, выступы и мостики.

Субстратами для биосинтеза полипептидной цепи служат аминоацил-тРНК, причем для каждой аминокислоты существует своя тРНК и своя аминоацил-тРНК-синтетаза. Специфические тРНК (~75 нуклеотидов) различаются по первичной структуре, однако все они имеют стандартную Г-образную третичную структуру. На дистальном конце длинного «локтя» находится антикодон, комплементарный триплету мРНК, который кодирует специфическую аминокислоту. На дистальном конце короткого «локтя» всех тРНК находится 3′-концевая последовательность ССА. К аденозину (по его 2′- или З’-гидроксильному радикалу) присоединяется а-карбоксильная группа специфической аминокислоты. В ходе трансляции антикодон длинного «локтя» распознает на S-субъединице кодон мРНК, а короткий «локоть» с аминокислотой взаимодействует на L-субъединице с пептидилтрансферазным центром, который катализирует образование пептидной связи.

Долгое время считали, что трансляцию обеспечивают рибосомные белки, а рРНК служит лишь каркасом для их сборки. Однако в настоящее время доказано, что роль главного катализатора трансляции играет рРНК, а белки выполняют структурную функцию.

Между субъединицами рибосомы существует разделение труда. Малая субъединица содержит декодирующий центр, который обеспечивает взаимодействие между мРНК и тРНК. Большая субъединица содержит пептидилтрансферазный центр. В организации декодирующего центра участвуют 16S рРНК и рибосомные белки, в то время как пептидилтрансферазный центр образован только 23S рРНК. Последовательность Шайна-Дальгарно (J. Shine, L. Dalgarno), предшествующая стартовому кодону мРНК, спаривается с комплементарной последовательностью на З’-конце 16S рРНК. Антикодоновый конец тРНК также взаимодействует с 16S рРНК, тогда как акцепторный конец тРНК взаимодействует с 23S рРНК.

Рибосома шаг за шагом образует пептидные связи в направлении от N-конца к С-концу. Для инициации полипептидной цепи у бактерий используется особая аминокислота - формилметионин, которая доставляется в рибосому с помощью специфической тРНК. Происходит спонтанная пептидилтрансферазная реакция: нуклеофильная а-аминогруппа аминоацил-тРНК атакует электрофильную карбонильную группу (*) в сложной эфирной связи между пептидом (или формил-метиониновой затравкой) и другой тРНК. Молекулы 16S рРНК и 23S рРНК образуют три сайта -Р, А и Е, каждый из которых представлен субсайтами в обеих субъединицах рибосомы. P-сайт (от англ. peptide) связывает пептидил-тРНК, A-сайт (от англ. amino acid) связывает аминоацил-тРНК, а Е-сайт (от англ. exit) связывает деацилированную тРНК.

Рабочий цикл рибосомы состоит из четырех этапов, или состояний.

1. В исходном состоянии Р/Р-А/А пептидил-тРНК находится в P-сайте, аминоацил-тРНК в A-сайте, Е-сайт свободен. Специфическая аминоацил-тРНК связывается с A-сайтом при помощи фактора элонгации EF-Tu. Для этого используется энергия гидролиза ГТФ. Тройственный комплекс аминоацил-тРНК/(ЕГ-Ти) × ГТФ прочно связывается с рибосомой только если антикодон комплементарен кодону в декодирующем субсайте А.

2. В «претранслокационном» состоянии Р/Р-А/А происходит пептидилтрансфераз-ная реакция. При этом аминокислота, находящаяся в A-сайте, образует связь с пептидом (или формилметионином, если цепь инициируется), который находится в P-сайте. В обоих случаях дипептид или полипептидная цепь, удлиннившаяся на один аминокислотный остаток, переносятся в А-сайт. Чтобы следующая молекула аминоацил-тРНК могла попасть в A-сайт, пептидил-тРНК должна освободить его и перейти в P-сайт. Этот процесс называется «транслокацией». При транслокации взаимодействующие друг с другом тРНК и мРНК перемещаются внутри рибосомы на расстояние до 50А.

3. В «гибридном транслокационном» состоянии Е/Р-Р/А связанный с пептидом конец тРНК перемещается на большой субъединице из А-субсайта в Р-субсайт, а акцепторный ССА-конец деацилированной тРНК перемещается из Р-субсайта в Е-субсайт. Этот этап транслокации напоминает «эффект домино» и зависит от рРНК. Его механизм еще неизвестен.

4. В «однородном транслокационном» состоянии Е/Е-Р/Р антикодоновый конец тРНК, связанной с пептидом, перемещается на малой субъединице из А-субсайта в ее же Р-субсайт, а антикодоновый конец деацилированной тРНК перемещается из Р-субсайта в Е-субсайт. В результате этого мРНК сдвигается в малой субъединице на один кодон. Теперь A-сайт может принять следующую молекулу аминоацил-тРНК, а деацилированная молекула тРНК может покинуть рибосому. Хотя этот этап транслокации зависит от рРНК, он ускоряется фактором элонгации EF-G, который использует энергию гидролиза ГТФ.

Действие многих антибиотиков (канамицина, неомицина, олеандомицина, стрептомицина, тетрациклина, хлорамфеникола и др.) основано на их связывании с факторами элонгации и сайтами, которые образует рРНК.

Структура рибосом эукариот

Рибосомы состоят из двух различных субчастиц, каждая из которых построена из рибосомной РНК и многих белков. Рибосомы и их субчастицы обычно классифицируют не по массам, а в соответствии с коэффициентами седиментации. Так. коэффициент седиментации полной эукариотической рибосомы составляет около 80 единиц Сведберга (80S), а коэффициент седиментации ее субчастиц составляет 40S и 60S.

Меньшая 40S-субчастица состоит из одной молекулы 18S-рРНК и 30-40 белковых молекул. Большая 60S-субчастица содержит три типа рРНК с коэффициентами седиментации 5S, 5,8S и 28S и 40-50 белков (например, рибосомы гепатоцитов крысы включают 49 белков). В присутствии мРНК (mRNA) субчастицы объединяются с образованием полной рибосомы, масса которой примерно в 650 раз больше массы молекулы гемоглобина. Рибосомы имеют диаметр 20-200 нм и их можно видеть в электронный микроскоп. Структурная организация рибосом полностью не выяснена. Однако известно, что молекулы мРНК проходит через щель около характерной структуры в виде «рога» на малой субчастице, причем эта щель ориентирована как раз в промежуток между двумя субчастицами. тРНК также связываются вблизи этого участка. Для сравнения на схеме в том же масштабе показана молекула тРНК.

В клетках эукариот рибосомы формируются в ядрышке, где на ДНК синтезируется р-РНК, к которой затем присоединяются белки. Субчастицы рибосомы выходят из ядра в цитоплазму, и здесь завершается формирование полноценных рибосом. В цитоплазме рибосомы свободно находятся в цитоплазматическом матриксе (гиалоплазме) или прикрепляются к внешним мембранам ядра и эндоплазматической сети. Свободные рибосомы синтезируют белки для внутренних нужд клетки. Рибосомы на мембранах образуют комплексы – полирибосомы, которые синтезируют белки, поступающие через эндоплазматическую сеть в аппарат Гольджи и затем секретируемые клеткой. Количество рибосом в клетке зависит от интенсивности биосинтеза белка – их больше в клетках активно растущих тканей (меристем растений, зародышей и т. п.). В хлоропластах и митохондриях есть свои собственные мелкие рибосомы, они обеспечивают этим органоидам автономный (независимый от ядра) биосинтез белков.

Каждая рибосома состоит из двух субчастиц — большой и малой. Рибосомы состоят из примерно равных (по массе) количеств РНК и белка (т.е. представляют собой рибонуклеопротеиновые частицы). Входящая в их состав РНК, называемая рибосомной РНК (рРНК), синтезируется в ядрышке.

Вместе те и другие образуют сложную трехмерную структуру, обладающую способностью к самосборке. Во время синтеза белка на рибосомах аминокислоты, из которых строится полипептидная цепь, последовательно одна за другой присоединяются к растущей цепи. Рибосома служит местом связывания для молекул, участвующих в синтезе, т. е. таким местом, где эти молекулы могут занять по отношению друг к другу совершенно определенное положение.

В синтезе участвуют: матричная РНК (мРНК), несущая генетические инструкции от ядра клетки, транспортная РНК (тРНК), доставляющая к рибосоме требуемые аминокислоты, растущая полипептидная цепь, а также ряд факторов, ответственные за инициацию, элонгацию и терминацию цепи. В эукариотических клетках отчетливо видны две популяции рибосом — свободные рибосомы и рибосомы, присоединенные к эндоплазматическому ретикулуму. Строение тех и других идентично, но часть рибосом связана с эндоплазматическим ретикулоумом через белки, которые они синтезируют. Такие белки обычно секретируются. Примером белка, синтезируемого свободными рибосомами, может служить гемоглобин, образующийся в молодых эритроцитах. В процессе синтеза белка рибосома перемещается вдоль нитевидной молекулы мРНК. Процесс идет более эффективно, когда вдоль мРНК перемещается не одна рибосома, а одновременно много рибосом, напоминающих в этом случае бусины на нитке. Такие цепи рибосом называются полирибосомами или полисомами. На эндоплазматическом ретикулуме полисомы обнаруживаются в виде характерных завитков.

Рибосомный синтез белка-многоэтапный процесс. Первая стадия (инициация) начинается с присоединения матричной РНК (мРНК) к малой рибосомной субчастице, не связанной с большой субчастицей. Характерно, что для начала процесса необходима именно диссоциированная рибосома. К образовавшемуся т. наз. инициаторному комплексу присоединяется большая рибосомная субчастица. В стадии инициации участвуют спец. инициирующий кодон (см. Генетический код), инициаторная транспортная РНК (тРНК) и специфич. белки (т. наз. факторы инициации). Пройдя стадию инициации, рибосома переходит к последоват. считыванию кодонов мРНК по направлению от 5′- к 3′-концу, что сопровождается синтезом полипептидной цепи белка, кодируемого этой мРНК В этом процессе рибосома функционирует как циклически работающая мол. машина.

Рабочий цикл рибосомы при элонгации состоит из трех тактов: 1) кодонзависимого связывания аминоацил-тРНК (поставляет аминокислоты в рибосому), 2) транспептидации-переноса С-конца растущего пептида на аминоацил-тРНК, т.е. удлинения строящейся белковой цепи на одно звено, 3) транслокации-перемещения матрицы (мРНК) и пептидил-тРНК относительно рибосомы и переход рибосомы в исходное состояние, когда она может воспринять след. аминоацил-тРНК. Когда рибосома достигнет специального терминирующего кодона мРНК, синтез полипептида прекращается. При участии специфич. белков (т. наз. факторов терминации) синтезир. полипептид освобождается из рибосомы. После терминации рибосома может повторить весь цикл с др. цепью мРНК или др. кодирующей последовательностью той же цепи.

В клетках с интенсивной секрецией белка и развитым эндоплазматич. ретикулумом значит. часть цитоплазматической рибосомы прикреплена к его мембране на поверхности, обращенной к цитоплазме. Эти рибосомы синтезируют полипептиды, которые непосредственно транспортируются через мембрану для дальнейшей секреции. Синтез полипептидов для внутриклеточных нужд происходит в основном на свободных (не связанных с мембраной) рибосомах цитоплазмы. При этом транслирующие рибосомы не равномерно диспергированы в цитоплазме, а собраны в группы. Такие агрегаты рибосом представляют собой структуры, где мРНК ассоциирована со многими рибосомами, находящимися в процессе трансляции; эти структуры получили назв. полирибосом или полисом.

При интенсивном синтезе белка расстояние между рибосомами вдоль цепи мРНК в полирибосоме может быть предельно коротким, т.е. рибосомы находятся почти вплотную друг к другу. Рибосомы, входящие в полирибосомы, работают независимо и каждая из них синтезирует полную полипептидную цепь.

Отличия в строении рибосом прокариотов и эукариотов

Прокариотическая клетка содержит несколько тысяч рибосом, в эукариотической клетке их в десятки раз больше. Рибосомы про- и эукариот отличаются по размерам (у прокариот они мельче, чем у эукариот), но принцип их строения одинаков. Состоят рибосомы из двух частей: большой и малой субъединиц. В их состав кроме белков входят РНК. Эти РНК получили название рибосомных, рРНК.

Величину рибосом и составляющих их частей принято указывать в специальных единицах — S (Сведберг). S — это коэффициент седиментации, который характеризует скорость перемещения молекул или частиц в центробежном поле при центрифугировании. Скорость перемещения зависит от массы частиц, их размеров и формы. Величина рибосом прокариот и эукариот — 70S и 80S соответственно.

В рибосомы прокариот входит три разных вида молекул рРНК (16S рРНК — в малую; 23S рРНК и 5S рРНК — в большую субъединицы) и 55 различных белков (21 — в малую и 34 — в большую субъединицы). В состав эукариотических рибосом входят четыре вида молекул рРНК (18S рРНК — в малую; 28S рРНК, 5.8S рРНК и 5S рРНК — в большую субъединицы) и около 80 белков. В митохондриях и хлоропластах также обнаружены рибосомы. Они характеризуются теми же свойствами и параметрами, что и рибосомы прокариот.

Молекулы рРНК взаимодействуют друг с другом и с белками, образуя компактные структуры — субъединицы рибосом. У эукариот соединение рРНК с рибосомными белками происходит в ядрышке. В центре ядрышка расположен участок хромосомы, в котором находятся гены рибосомных РНК. Синтезированные рРНК соединяются с рибосомными белками, которые поступили через ядерные поры из цитоплазмы, где они были синтезированы на уже существовавших рибосомах. Они соединяются с молекулами рРНК, образуя субъединицы рибосом. Готовые субъединицы через поры выходят в цитоплазму, где будут участвовать в синтезе белка.

Таким образом, ядрышко — это не только место синтеза рибосомных РНК, но и место сборки субъединиц рибосом. Рибосомы нужны в огромных количествах, поскольку в клетке постоянно идут процессы синтеза белка. Поэтому на хромосомах в тех местах, где расположены гены рРНК, находится громадное скопление молекул: синтезируемые рРНК, пришедшие из цитоплазмы рибосомные белки, собираемые и готовые суъединицы рибосом. Понятно, почему ядрышко является самой плотной частью ядра и клетки. Размеры ядрышка зависят от функционального состояния клеток. Если в клетке активно идут процессы биосинтеза белков, ядрышко может занимать до 25% от объема ядра.

Ядрышко образуется на тех хромосомах, где есть гены рРНК. Эти участки хромосом называются ядрышковыми организаторами. Например, у человека десять хромосом способны образовывать ядрышки. Каждый ядрышковый организатор представляет собой огромную хроматиновую петлю, так как содержит несколько десятков и даже сотен одинаковых последовательностей — генов рРНК. Эти последовательности расположены друг за другом и синтез рРНК идет одновременно со всех копий. Таким образом увеличивается интенсивность синтеза рРНК, на долю которой приходится более 90 % всей РНК клетки. Ядрышки, образованные разными хромосомами, очень часто сливаются друг с другом. В ядрах клеток человека обычно наблюдают одно, два или три ядрышка.

При начале трансляции малая субъединица рибосомы связывается с определенным участком иРНК, к ним присоединяется тРНК с аминокислотой, а затем с этим комплексом связывается большая субъединица. После этого рибосома готова к выполнению своей функции — синтезу белка. Белки рибосом способны выполнять свои функции только в составе рибосомы -только в комплексе с рРНК и другими рибосомными белками они приобретают небходимую конформацию.

Эукариотная транскрипция разделена с трансляцией в пространстве и времени. Транскрипция вместе с процессингом РНК происходят в нуклеоплазме, а трансляция, в зависимости от типа клеток, осуществляется преимущественно в цитозоле или на шероховатом эндогшазматическом ретикулуме (англ. rough endoplasmic reticulun, RER). Интегральные белки встраиваются в мембрану RER котрансляционно, а секретируемые белки выделяются в полость цистерны RER через тороидальный переходник между выходным порталом рибосомы и мембранным транслоконом (его образует белок Sec61).

У прокариотов не существует пространственно-временной изоляции процессов транскрипции и трансляции. Цитоплазматические рибосомы присоединяются к 5′-концу мРНК еще до завершения образования короткоживущего транскрипта. Котрансляционная инсерция интегральных белков известна только на примере «шероховатых тилакоидов» цианобактерий. Гидрофобные белки при помощи SRP-частиц презентируются транс локону - компоненту генеральной системы секреции Sec.

Транспортная РНК, напоминает в развернутой форме клеверный лист. Аминокислота прикреплена к “черешку клеверного листа”, а на вершине листа находится триплет, взаимодействующий с кодоном в иРНК — антикодон. Роль "заглавной буквы" при трансляции аминокислотной последовательности у прокариот выполняет измененная форма аминокислоты метионина — формилметионин. Ей соответствует кодон АУГ. После завершения синтеза полипептидной цепи формилметионин отщепляется и в готовом белке отсутствует. В том случае, когда триплет АУГ стоит внутри гена, он кодирует неизмененную аминокислоту метионин.

Если кодон и антикодон комплементарны друг другу, то рибосома передвигается относительно иРНК, и следующий кодон становится доступным для взаимодействия со следующей тРНК. Происходит отсоединение первой аминокислоты от первой тРНК и присоединение ее к аминокислоте, которую принесла вторая тРНК. Во время передвижения рибосомы относительно иРНК первая тРНК, свободная от аминокислоты, покидает рибосому. Вторая тРНК остается, соединенная с пептидом из двух аминокислотных остатков, и в рибосому входит третий кодон иРНК для взаимодействия с очередной тРНК и т.д.

Когда в рибосоме оказывается один из трех триплетов (УАА, УАГ, УГА), ни одна тРНК не может занять место напротив него, так как не существует тРНК с антикодонами, комплементарными этим последовательностям. Полипептидной цепи не к чему присоединиться и она покидает рибосому. Синтез белка завершен. Таким образом, рибосома соединяет в одном месте участников трансляции: иРНК и аминокислоты в комплексе с тРНК, при этом молекулы РНК так ориентированы относительно друг друга, что становится возможным кодон-антикодоновое взаимодействие. Образование пептидной связи контролируется правильностью кодон-антикодонового взаимодействия. Рибосома осуществляет образование пептидной связи и перемещение относительно иРНК.

Молекула информационной РНК взаимодействует не с одной рибосомой, а с несколькими. Каждая рибосома проходит весь путь от "заглавного" кодона до терминирующего, синтезируя одну молекулу белка. Чем больше рибосом пройдет по иРНК, тем больше молекул белка будет синтезировано. Молекула информационной РНК с несколькими рибосомами похожа на нитку бус и называется полирибосомой, или полисомой.

Рибосомы - важные органеллы клетки, которые находятся на поверхности эндоплазматической сети. Строение рибосомы связано с синтезом белка.

Строение

Рибосома - это немембранная органелла, состоящая из двух частей - субъединиц. Рибосомы попадают на ЭПС или в цитоплазму из ядрышка через поры мембранной стенки ядра.
В зависимости от расположения рибосомы бывают двух видов:

• связанные - оседают на ЭПС;
• свободные - находятся в цитоплазме.

Субъединицы делятся на два типа - большие и малые. Каждая часть состоит из смеси нуклеиновых кислот и протеина, т.е. по химической структуре рибосома является нуклеопротеидом.

Рис. 1. Строение рибосом.

В состав рибосом эукариотической клетки входят четыре вида рибосомальной РНК (рРНК), различающихся количеством нуклеотидов:

• 18S - 1900 нуклеотидов;
• 5S - 120 нуклеотидов;
• 5,8S - 160 нуклеотидов;
• 28S - 4800 нуклеотидов.

18S-рРНК и 30-35 белков составляют малую субъединицу, остальные рибонуклеиновые кислоты и 45-50 белков входят в состав большой субъединицы. Большая субъединица прокариот включает два вида РНК, а малая - один.

В ядрышке субъединицы синтезируются по отдельности. Они собираются в месте в единую рибосому только для работы - синтеза белка, который происходит на матричной РНК. Субъединицы обхватывают мРНК, собираясь в комплексы, которые называются полисомами или полирибосомами.

ТОП-4 статьи которые читают вместе с этой

Рис. 2. Полисомы и мРНК.

По строению рибосомы животной клетки ничем не отличаются от растительной клетки. Однако клетки растений содержат значительно меньше рибосом, т.к. основную роль в обмене веществ играют хлоропласты.

Функции

Главная функция органоида - синтез белка.
Биосинтез белка включает несколько компонентов:

• мРНК;
• рРНК;
• полипептид;
• 20 аминокислот;
• ГТФ (гуанозинтрифосфат) в качестве источника энергии;
• рибосомальные белки;
• белковые факторы, регулирующие процесс.

Биосинтез происходит в два этапа:

• транскрипция - считывание и копирование информации с ДНК, образование мРНК;
• трансляция - синтез белка на рибосомах с помощью транспортной РНК (тРНК).

Матричная РНК - слепок, шаблон с ДНК, по которому рибосома синтезирует белок. Самая короткая рибонуклеиновая кислота - транспортная РНК - переносит аминокислоты к месту синтеза белка, выстраивая полипептидную цепь. При этом для каждой аминокислоты существует своя тРНК.

Процесс трансляции включает три фазы:

• инициацию - рибосома прикрепляется к началу мРНК;
• элонгацию - собственно синтез белка, образование полипептидной цепи;
• терминацию - высвобождение синтезированной цепи от рибосомы.

Элонгация происходит довольно быстро. За секунду полипептидная цепь увеличивается примерно на 20 аминокислот. Высвобождению цепи способствуют стоп-кодоны (УАА, УАГ, УГА) на мРНК. Данные кодоны не кодируют аминокислоты, и синтез на них заканчивается.

Рис. 3. Синтез белка на рибосомах.

В состав рибосом входит 10 % всего клеточного белка и 80 % клеточной РНК.

Рибосомы представляют собой рибонуклеопротеидные гранулы – немембранные органоиды общего значения, в которых осуществляется синтез белков, свойственных данному организму.

В цитоплазме клеток они располагаются:

на поверхности мембраны ЭПС – связанные рибосомы;

свободно в цитоплазме – свободные;

входит в состав митохондрий – миторибосомы.

Строение рибосом . Рибосома состоит из двух субъединиц: большой и малой. Каждая субъединица представляет собой комплекс рРНК с белками.

Большая субъединица (60S), содержит три различных молекулы рРНК, связанных с 40 молекулами белков; малая содержит одну молекулу рРНК и 33 молекулы белков. Синтез рРНК осуществляется на петлях хромосом – ядрышковых организаторах (в области ядрышка). Сборка рибосом осуществляется в области пор кариотеки (ядерной мембраны).

Функции рибосом : на рибосомах осуществляется второй этап процесса биосинтеза белка – трансляция – сборка белковых молекул из аминокислот, доставляемых к ним транспортной РНК. Сборка аминокислот производится в соответствии с чередованием нуклеотида в цепи мРНК. Таким способом осуществляется трансляция генетической информации. Свободные рибосомы синтезируют белок, необходимый для жизнедеятельности самой клетки, прикрепленные – белок, подлежащий выведению из клетки.

Формирование рибосом происходит в цитоплазме клетки следующим образом: к молекуле иРНК вначале присоединяется малая субъединица, затем тРНК, и в последнюю очередь большая субъединица. Формируется сложный комплекс из плотно прилегающих друг к другу макромолекул. Имеются также данные о наличии в рибосомах липидов, ионов и ферментов. Соединение отдельных рибосом с мембранами ЭПС осуществляется большими субъединицами.

Во время интенсивного синтеза белков отдельные рибосомы объединяются с помощью информационной РНК, как бы нанизываясь на ее длинную молекулу, в небольшие группы, которые называются полисомами, или полирибосомами. Количество рибосом в полисоме может колебаться от 5 – 7 до 70 – 80 и более, что зависит от размера белковой молекулы.

Биогенез рибосом. Количество рибосом в цитоплазме подвержено значительным колебаниям, отражающим различные функциональные состояния клеток. Ключевая роль в образовании рибосом принадлежит ядрышку. Прямое доказательство того, что ядрышко ответственно за синтез рРНК, было получено в 1964 году, когда открыли, что в мутантных клетках, лишенных ядрышек, синтез рРНК не происходит. Синтез рРНК кодируется рибосомной ДНК, которая локализуется специфических участках хромосом – ядрышкообразующих районах. Рибосомальные белки (их насчитывается более 50 видов) синтезируются в цитоплазме, а затем транспортируются в ядрышки, где происходит их объединение с рРНК. Так в ядрышках образуются большие и малые субъединицы рибосом, которые в дальнейшем транспортируются из ядра в цитоплазму клетки.

Пластинчатый комплекс Гольджи

В 1898 г. итальянский ученый Гольджи, применив метод импрегнации азотнокислым серебром, обнаружил в нервных клетках спинномозгового узла структуры, состоящие из пластинок и пузырьков. Этo и есть пластинчатый комплекс, носивший долгое время имя Гольджи.

Серьезный вклад в понимание значения пластинчатого комплекса внес советский ученый цитолог Д.Н. Насонов (1930), установивший существенную роль этой органеллы в процессах секреции.

Комплекс Гольджи (пластинчатый комплекс, аппарат Гольджи) – одномемранный органоид общего значенияклетки, участвующий в окончательном формировании продуктов ее жизнедеятельности (секретов, коллагена, гликогена, липидов и др.), а также в синтезе гликопротеидов.

Строение пластинчатого комплекса.

Комплекс Гольджи образован тремя компонентами:

стопкой уплощенных цистерн (мешочков);

пузырьками;

секреторными пузырьками (вакуолями).

Зона скопления этих элементов называется – диктиосомы . Таких зон в клетке может быть несколько (иногда несколько десятков и даже сотен). Комплекс Гольджи располагается около ядра клетки, часто вблизи центриолей, реже рассеян по всей цитоплазме.

Диктосиомы связаны между собой каналами. Отдельная диктоксиома чаще всего имеет чашеобразную форму. Она имеет диаметр около 1 мкм и содержит 4 – 8 лежащих параллельно уплощенных цистерн, пронизанных порами. Концы цистерн расширены. От них отщепляются пузырьки и вакуоли, окруженные мембраной и содержащие различные вещества.

Комплекс Гольджи отчетливо поляризован по вертикали. В нем выделяют две поверхности (два полюса):

цис-поверхность , или незрелая поверхность, которая имеет выпуклую форму, обращена к ЭПС (ядру) и связана с отделяющимися от нее мелкими транспортными пузырьками;

транс-поверхность , или поверхность вогнутой формы, обращена к плазмолемме, со стороны которой от цистерн комплекса Гольджи отделяются вакуоли (секреторные гранулы).

Функции Комплекса Гольджи:

синтез гликопротеинов и полисахаридов;

модификация первичного секрета, его конденсация и упаковка в мембранные пузырьки (формирование секреторных гранул);

процессинг молекул (фосфорилирование, сульфатирование, ацилирование и т. п.);

накопление секретируемых клет­кой веществ;

образование лизосом, пероксисом;

сборка мембран, обеспечивает обновление плазматической мембраны;

сортировка синтезированных клеткой белков у транс-поверхности перед их окончательным транспор­том (производится посредством рецепторных белков, распознающих сигнальные участки макромолекул и направляющих их в различные пузырьки);

транспорт веществ: из транспортных пузырьков вещества проникают в стопку цистерн комплекса Гольджи с цис-поверхности, а выходят из нее в виде вакуолей с транс-поверхности.

Из ЭПС транспортные пузырьки, несущие продукты первичных синтезов, присоединяются к цистернам. В цистернах продолжается синтез полисахаридов, образуются комплексы белков, углеводов и липидов, иначе говоря, приносимые макромолекулы модифицируются. Здесь происходит синтез полисахаридов, модификация олигосахаридов, образование белково-углеводных комплексов и ковалентная модификация переносимых макромолекул.

По мере модификации вещества переходят из одних цистерн в другие. На боковых поверхностях цистерн возникают выросты, куда перемещаются вещества. Выросты отщепляются в виде пузырьков, которые удаляются от КГ в различных направлениях по цитоплазме.

Судьба пузырьков, отщепляющихся от КГ, различна. Одни из них направляются к поверхности клетки и выводят синтезированные вещества в межклеточный матрикс (это или продукты метаболизма или гранулы секрета).

Таким образом, в КГ не только завершаются многообразные синтезы, но и происходит разделение синтезированных продуктов, сортировка в зависимости от их дальнейшего предназначения. Такая функция КГ называется сегрегационной.

Биогенез пластинчатого комплекса . Согласно существующим предположениям пластинчатый комплекс может возникать различными путями:

вследствие фрагментации (деления) его элементов;

из мембран гранулярной ЭПС;

из микропузырьков, образующихся на внешней поверхности ядерной оболочки;

может образоваться de novo (новообразование).

Для всех живых организмов характерно исключи тельно упорядоченное строение. Эта упорядоченность определяется генетической информацией, записанной у каждого организма в виде определенной и строгой специфической последовательности нуклеотидов ДНК. У прокариотов наследственная информация находится в ядерном веществе (бактериальной хромосоме), а у эука риотов - в ядре. Именно ядро, благодаря наличию в нем ДНК, является информационным центром эукарио тической клетки, местом хранения и воспроизводства наследственной информации, которая определяет все признаки данной клетки и организма в целом и служит центром управления обмена веществ в клетке.

Ядро - важнейший органоид клетки. Большинство клеток имеет одно ядро. Нередко в клетке содержит ся два-три (например, в клетках печени) и более ядер. По форме ядро бывает шаровидным, линзовидным, вере теновидным или многолопастным.

От цитоплазмы ядро отделено ядерной оболочкой, состоящей из двух мембран. Пространство между мембранами называется перинуклеарным. Наружная мембрана переходит непосредственно в эндоплазматическую сеть. Обмен веществ между ядром и цитоплазмой осуществляется двумя основными путями. Во-первых, ядерная оболочка пронизана многочисленными порами, через которые происходит обмен молекулами между ядром и цитоплазмой. Во-вторых, вещества из ядра в цитоплазму и обратно могут попадать посредством отшнуровывания выпячиваний и выростов ядерной оболочки.

Внутреннее содержимое ядра подразделяют на кариоплазму (ядерный сок), хроматин и ядрышко.

Кариоплазма представлена гелеобразным матриксом (РНК, белки, свободные нуклеотиды и другие вещества), в котором располагаются хроматин и одно или несколько ядрышек.

Хроматин представляет собой молекулы ДНК, связанные с белками. Он может находиться в виде тонких, неразличимых в световой микроскоп нитей (эухроматин) и в виде глыбок, лежащих главным образом по периферии ядра (гетерохроматин). Различная степень конденсации (спирализации) хроматина обусловлена разной генетической активностью расположенных в нем участков ДНК.

Ядрышко - плотное округлое тельце, не ограниченное мембраной. Число ядрышек в ядре колеблется от одного до пяти, семи и более. Ядрышко не являет ся самостоятельной структурой ядра. Оно образуется вокруг участка хромосомы, в котором закодирована информация о структуре рРНК. Этот участок хромо сомы называется ядрышковым организатором, на нем происходит синтез рРНК. Кроме рРНК в ядрышке формируются субъединицы рибосом (рРНК соединяется с белковыми молекулами). Таким образом, ядрышко - это скопление рРНК и субъединиц рибосом на разных этапах формирования, в основе которого лежит участок хромосомы - ядрышковый организатор. Главными функциями ядра являются:

1) хранение генетической информации и передача ее дочерним клеткам в процессе деления;

2) управление обменом веществ клетки путем определения, какие белки, в какое время и в каких количествах должны синтезироваться. Это осуществляется путем синтеза иРНК и реализации генетической информации в ходе трансляции.

Все клетки, имеющие ядра, называются эукариоти ческими, а организмы с такими клетками - эукариотами. К ним относятся растения, животные, протисты и грибы.

Рибосомы (рис. 1) присутствуют в клетках как эукариот, так и прокариот, поскольку выполняют важную функцию в биосинтезе белков. В каждой клетке имеются десятки, сотни тысяч (до нескольких миллионов) этих мелких округлых органоидов. Это округлая рибонуклеопротеиновая частица. Диаметр ее составляет 20-30 нм. Состоит рибосома из большой и малой субъединиц, которые объединяются в присутствии нити м-РНК (матричной, или информационной, РНК). Комплекс из группы рибосом, объединенных одной молекулой м-РНК наподобие нитки бус, называется полисомой . Эти структуры либо свободно расположены в цитоплазме, либо прикреплены к мембранам гранулярной ЭПС (в обоих случаях на них активно протекает синтез белка).

Рис.1. Схема строения рибосомы, сидяшей на мембране эндоплазматической сети: 1 - малая субъединииа; 2 иРНК; 3 - аминоацил-тРНК; 4 - аминокислота; 5 - большая субъединица; 6 - - мембрана эндоплазматической сети; 7 - синтезируемая полипептидная цепь

Полисомы гранулярной ЭПС образуют белки, выводимые из клетки и используемые для нужд всего организма (например, пищеварительные ферменты, белки женского грудного молока). Кроме этого, рибосомы присутствуют на внутренней поверхности мембран митохондрий, где также принимают активное участие в синтезе белковых молекул.

Рибосомы, внутриклеточные частицы, осуществляющие биосинтез белка

В процессе функционирования (т. е. синтеза белка)
Рибосомы осуществляет несколько функций:

1) специфическое связывание и удержание компонентов белоксинтезирующей системы [информационная, или матричная, РНК (иРНК): аминоацил-тРНК; пептидил-тРНК; гуанозинтрифосфат (ГТФ); белковые факторы трансляции EF - Т и EF - G]:

2) каталитические функции (образование пептидной связи, гидролиз ГТФ): 3) функции механического перемещения субстратов (иРНК, тРНК), или транслокации. Функции связывания (удержания) компонентов и катализа распределены между двумя рибосомными субчастицами. Малая рибосомная субчастица содержит участки для связывания иРНК и аминоацил-тРНК и, по-видимому, не несёт каталитических функций. Большая субчастица содержит каталитический участок для синтеза пептидной связи, а также центр, участвующий в гидролизе ГТФ: кроме того, в процессе биосинтеза белка она удерживает на себе растущую цепь белка в виде пептидил-тРНК.

Каждая из субъединиц может проявить связанные с ней функции отдельно, без связи с другой субчастицей. Однако ни одна из субчастиц в отдельности не обладает функцией транслокации, осуществляемой только полной Рибосомы